Треонін – 2-аміно-3-гідроксибутанова кислота або α-аміно-β-оксимасляна кислота. Вперше була виділена з гусячого пір'я. Вивчення харчування привели Розе (1935) до відкриття треоніну. Годування щурів треоніном та дев'ятнадцятьма іншими чистими амінокислотами сприяло нормальному зростанню щурів. Відсутність викликала зменшення живої ваги тварин L-треонін разом із 19 іншими протеіногенними амінокислотами бере участь у освіті природних білків. Для людини треонін є незамінною амінокислотою. Добова потреба у треоніні для дорослої людини становить 0,5 г., для дітей – близько 3 г. Джерелом треоніну служать м'ясні та молочні продукти, риба, гриби, яйця, різні крупи, менше його в горіхах, бобах та насінні. Людина, зазвичай, з їжею отримує досить амінокислоти, тому дефіцитні стани розвиваються рідко. Нестача цієї амінокислоти зазвичай спостерігається у вегетаріанців. Треонін – гідроксиамінокислота; його молекула містить два асиметричні атоми вуглецю, що обумовлює існування чотирьох оптичних ізомерів: L- та D-треоніна, а також L- та D-алотреоніна. HO2C*CH(NH2)C*H(OH)CH3 З представлених стереоізомерів лише один входить до складу білків організму людини – L-треонін. Його дзеркальне відображення позначають D-треоніном. Два інших ізомери отримали найменування дегастереоізомерів або алоформ і можуть бути L- і D-формах. Крім того, L- та D-амінокислоти відрізняються за смаком: перші – гіркі, другі – солодкі. При біосинтезі можуть бути отримані чотири стереоізомерні форми. При хімічному синтезі зазвичай утворюється оптично неактивна суміш L- та D-ізомерів, що позначаються як DL-амінокислоти або рацемати. D-амінокислоти, очевидно, не відіграють важливу фізіологічну роль в організмі тварин і людини, хоча в органах і тканинах містяться активні ферменти, що каталізують їх розпад. Бактеріями та рослинами треонін синтезується з аспарагінової кислоти через стадію утворення гомосерин-о-фосфату відповідно до реакції: о-фосфо-L-гомосерин + H2O ↔ L-треонін + ортофосфат. Група амінокислот мають полярні, але нейтральні бічні ланцюги. Три з них – треонін, метіонін та триптофан – незамінні амінокислоти. Присутність великої кількості полярних амінокислот підвищує розчинність білків у воді, у той же час функціональні групи цих молекул часто відіграють важливу роль у дії ферментів та визначають інші фізіологічні властивості білків. Цистеїн, зокрема, відповідальний за збереження тривимірної структури білків. Утворення ковалентних зв'язків. У білках з точки зору органічної хімії багато можливостей для виникнення ковалентних зв'язків (крім пептидних та дисульфідних). Експериментально підтверджено існування ковалентного зв'язку між білками та сахаридами в глікопротеїдах. Утворення комплексів З двовалентним зв'язком амінокислоти утворюють кристалічні, пофарбовані в синій колір комплекси, в яких метиленова група виявляє підвищену активність. Причина її активності полягає в тому, що аміногрупа за рахунок неподіленої пари електронів утворює координативний зв'язок з іоном двовалентної міді, стає певною мірою електроноакцепторним замісником і тим самим збільшують рухливість водневих атомів метиленової групи. Завдяки цьому мідні комплекси гліцину набувають здатності конденсуватися з альдегідами, що використовується для синтезу амінокислот:

Кристалічна структура треоніну

У молекулі треоніну містяться два асиметричні атоми вуглецю. Відповідно до цього треонін існує у вигляді чотирьох стереізомерів. Однак у білках виявлено лише один стереізомер. Кристалічна структура була вивчена Шомейкером, Доною, Шомакером та Корі. Використані ними для зйомки рентгенівської зразки вирощували з насиченого водного розчину L-треоніну повільним випаром розчинника при постійній температурі. Уточнення структури проведено за тривимірним розподілом електронної щільності та розрахунками за методом найменших квадратів. Координати атомів водню визначені з кристалохімічних міркувань і виходячи з невеликих максимумів тривимірного низки електронної щільності. Величини міжмолекулярних відстаней та валентних кутів в основному близькі до середніх значень довжин зв'язків та розмірів кутів. Характерною рисою будови молекули є її транс-конфігурація щодо зв'язку С2-С3. Атом водню, пов'язаний з атомом С3, знаходиться між групами -NH3 і СОО-, що найбільш вигідно з точки зору зменшення просторових труднощів. Атоми карбоксильної групи є компланарними. Атом азоту виведений з їхньої щільності на 0,59 Å.

2


При укладанні молекул треоніну у кристалі утворюється тривимірна сітка водневих зв'язків. Зв'язки О3-Н···О1' (2,66 Å) і N-H···О2 (2,80 Å) об'єднують молекули в нескінченні спіралі, паралельні осі С.

слушні спіральні утворення в тривимірний каркас водневі зв'язки N–H···О” (2,90 Å) та N–H···О3' (3,10 Å). Крім того, в структурі є досить короткі N·О1 відстані (3,08 Å), які не відповідають звичайним водневим зв'язкам, так як на них не вистачає атомів водню і кути між зазначеними векторами і валентними зв'язками сильно відрізняються від тетраедричного. Шлях біосинтезу незамінних амінокислот був узгоджений в основному внаслідок біохімічних і генетичних досліджень з бактеріями.В більшості бактерій і вищих рослин біохімічні шляхи утворення амінокислот цієї групи дуже подібні. ряду реакцій, які в організмі ссавців не утворюються, це видно зі схеми біосинтезу треоніну. е необхідний в організмі для біосинтезу амінокислот гліцину та серину. Гомосерин фосфорилюється далі за рахунок АТФ до гомосеринфосфату, який потім перетворюється на треонін внаслідок реакції, що каталізується піридоксальфосфатозалежною треонінсинтетазою.

Обмін амінокислоти треоніну в організмі

Треонін бере участь в утворенні колагену та еластину, має глікогенну дію; активує імунну систему, беручи участь в утворенні імуноглобулінів та антитіл; стимулює процеси зростання тканин; сприяє енергообміну у м'язових клітинах. Глікопротеїди. Простетичні групи глікопротеїдів представлені вуглеводами та його похідними, дуже міцно пов'язані з білковою частиною молекули. До складу простетичних груп деякі глікопротеїди входять глікозаміноглікани. До глікозаміногліканів відноситься гіалуронова і хондроїтинсерна кислоти. Зв'язок між вуглеводними компонентами і білковою частиною різних глікопротеїдів здійснюється за допомогою зв'язку через одну з трьох амінокислот: аспарагін, серин або треонін. Гіалуронова кислота входить до складу позаклітинної основної речовини сполучної тканини, міститься в клітинних оболонках, а також у значних кількостях у синовіальній рідині та склоподібному тілі. Треонін допомагає сполучним тканинам (сухожиллям, кісткам, хрящам) та м'язам стати сильними та пружними. Треонін міститься у молекулі інсуліну людини. Будова молекули інсуліну схематично можна уявити так: Між ланцюгами А і В і всередині А-ланцюга інсуліну виникають дисульфідні (–S –S –) зв'язки. Близькими за первинною структурою виявилися інсуліни із підшлункової залози людини, свині та кашалота. Єдина відмінність інсуліну людини в тому, що в положенні 3О В-ланцюга інсуліну замість аланіну міститься треонін. Фосфопротеїди. До білків цього класу відносяться казеїноген молока, в якому вміст фосфорної кислоти доходить до 1%, вителлін, фосвітин, виділені з жовтка курячого яйця і міститься в ікрі риб та деякі інші. Багато фосфопротеїдів міститься у ЦНС. Фосфопротеїди займають особливе становище у біохімії фосфосодержащих сполук як своєрідністю структрної організації, а й широким діапазоном функцій у метаболізмі. Характерною особливістю структури фосфопротеїдів є те, що фосфорна кислота виявляється пов'язаним складноефірним зв'язком з білковою молекулою через гідроксильні групи β-гідроксиамінокислот, головним чином серину і меншою мірою треонін. Важливо, що за допомогою реакції елімінування – гідратації з гомосеринфосфату можна отримати треонін. Важливо відзначити, що до складу білків входять дві α-аміно-β-оксимасляні кислоти – серин та треонін. Серін вільно синтезується в живому організмі, в рослинах та у більшості мікроорганізмів. На противагу цьому D-треонін для зростаючих і дорослих тварин суворо есенціальний: саме відкриття його було пов'язане з пошуками в білкових гідролізатах есенціального компонента, що бракує синтетичних амінокислотних сумішах. D-треонін не може бути замінений у харчуванні ні чужим білку антиподом, L-треонін, ні діастеріомерами, що узгоджується з зазначеними нижче необоротним характером дезомінування треоніну. Серин має виражену глікогенетичну дію при флоридиновому діабеті та у голодуючих щурів. D- і L-треоніни та алотреоніни також відносяться до глікогеноутворювачів. Заслуговує на увагу гіпотеза Кегля і Борга про біосинтезі треоніну, яка зазначала, що при синтезі дріжджовими клітинами треоніну з глікоколу та ацетальдегіду (або піровиноградної кислоти) шляхом реакції типу альдольного ущільнення. Необхідно відзначити, що треонін може розщеплюватися дегідразою бактерій (B-Coli) з утворенням кетомасляною кислотою. Рацематичні серин та треонін дезамінуються практично до кінця і з такою ж швидкістю, як «природні» енантіомери.

Транспорт амінокислот та етанол

Усередині кожної з груп амінокислот існують підгрупи з спеціальними механізмами транспорту. Так, для мозку у зв'язку з цим виділяють амінокислоти

більш нейтральні (триптофан, фенілаланін, тиразин, метіонін, гістидин, лейцин, ізолейцин, треонін). Амінокислотні дисбаланси легко виникають при алкоголізмі внаслідок аліментарної недостатності незамінних амінокислот, супутніх порушень вітамінного та мінерального забезпечення організму. Два останні фактори можуть суттєво гальмувати активність багатьох ферментів обміну окремих амінокислот, внаслідок чого в крові змінюється рівень амінокислот з розгалуженим вуглецевим ланцюгом та з'являється у надлишку α-аміномасляна кислота та відновлені катоболіти треоніну, метіоніну, серину. Попередники та продукти обміну амінокислот впливають на транспорт останніх.

Біологічна роль треоніну в організмі

Амінокислота треонін виконує низку важливих біологічних функцій. Треонін належить до незамінних і бере участь у побудові м'язового білка і підтримує необхідний протеїновий баланс організмі; покращує стан серцево-судинної системи, печінки та імунної системи, а також служить додатковим джерелом енергії. З треоніну в організмі синтезуються інші амінокислоти – гліцин та серин, необхідні для побудови м'язової тканини, колагену та еластину. Синтез імунних білків та багатьох ферментів травної системи без треоніну неможливий.

При нестачі треоніну відзначається втрата апетиту та підвищена збудливість нервової системи з подальшим її виснаженням.

Треонін підвищує міцність кісток та емалі зубів. Поряд із L-карнітином та іншими речовинами він покращує ліпотропну функцію печінки, сприяючи таким чином нормалізації жирового обміну.

Харчові добавки, що містять треонін, можуть бути корисні вегетаріанцям, що вживають мало тварин білків або зовсім не вживають.

Треонин-содержащие препарати, покликані усунути можливий недолік амінокислоти, зазвичай випускають у формі мікрогранульованого порошку. Будь-яких побічних дій або протипоказань до застосування не встановлено. Кількість додатково необхідного L-треоніну залежить від віку та особливостей основного раціону харчування.

Фармакологічна дія

Фахівці припускають, що треонін знижує непереносимість глютену пшениці. Достовірно відомо, що треонін діє антидепресантів на організм і регулює передачу нервових імпульсів в мозок.

Крім цього, треонін підтримує нормальну роботу травного тракту та бере активну участь у процесах травлення та засвоєння поживних речовин. Важливо відзначити, що при нестачі іншої амінокислоти – холіну – функції треоніну набувають більшого значення.

Також треонін в організмі людини бере участь у процесі знешкодження токсинів та разом з іншими амінокислотами – цистеїном, аланіном, лізином та аспарагіновою кислотою зміцнює імунітет. Додатковий прийом треоніну впливає на ослаблення м'язового тонусу.

БАД, що містять треонін, повинні включати вітаміни В3, В6 та магній.

Надлишок треоніну призводить до посиленого накопичення сечової кислоти.