Треонин – 2-амино-3-гидроксибутановая кислота или α-амино-β- оксимасляная кислота. Впервые была выделена из гусинных перьев. Изучение питания привели Розе (1935 г.) к открытию треонина. Кормление крыс треонином и девятнадцатью другими чистыми аминокислотами способствовало нормальному росту крыс. Отсутствие вызывало уменьшение живого веса животных L-треонин вместе с 19 другими протеиногенными аминокислотами участвует в образовании природных белков. Для человека треонин является незаменимой аминокислотой. Суточная потребность в треонине для взрослого человека составляет 0,5 г., для детей – около 3 г. Источником треонина служат мясные и молочные продукты, рыба, грибы, яйца, различные крупы, меньше его в орехах, бобах и семенах. Человек, как правило, с пищей получает достаточно аминокислоты, поэтому дефицитные состояния развиваются редко. Недостаток этой аминокислоты обычно наблюдается у вегетарианцев. Треонин – гидроксиаминокислота; его молекула содержит два ассиметричных атома углерода, что обусловливает существование четырѐх оптических изомеров: L- и D-треонина, а также L- и D-аллотреонина. HO2C*CH(NH2)C*H(OH)CH3 Из представленных стереоизомеров только один входит в состав белков организма человека – L-треонин. Его зеркальное отображение обозначают D- треонином. Два других изомера получили наименование дегастереоизомеров или аллоформ и могут быть в L- и D-формах. Кроме того, L- и D- аминокислоты отличаются по вкусу: первые – горькие, вторые – сладкие. При биосинтезе могут быть получены четыре стереоизомерные формы. При химическом синтезе обычно образуется оптически неактивная смесь L- и D-изомеров, обозначаемых как DL-аминокислоты или рацематы. D- аминокислоты, очевидно, не играют важной физиологической роли в организме животных и человека, хотя в органах и тканях содержатся активные ферменты, катализирующие их распад. Бактериями и растениями треонин синтезируется из аспарагиновой кислоты через стадию образования гомосерин-о-фосфата в соответствии с реакцией: о-фосфо-L-гомосерин + H2O ↔ L- треонин + ортофосфат. Группа аминокислот имеют полярные, но нейтральные боковые цепи. Три из них – треонин, метионин и триптофан – незаменимые аминокислоты. Присутствие большого количества полярных аминокислот повышает растворимость белков в воде, в то же время функциональные группы этих молекул часто играют важную роль в действии ферментов и определяют другие физиологические свойства белков. Цистеин, в частности, ответственен за сохранение трехмерной структуры белков.Образование ковалентных связей.В белках с точки зрения органической химии много возможностей для возникновения ковалентных связей (помимо пептидных и дисульфидных).В фосфопротеинах, содержащих фосфорилированные остатки треонина и серина, имеется возможность образования фосфодиэфиров между двумя молекулами треонина или серина и, следовательно, возникновения ковалентной связи.Экспериментально подтверждено существование ковалентной связи между белками и сахаридами в гликопротеидах. Образование комплексов С двухвалентной связью аминокислоты образуют кристаллические, окрашенные в синий цвет комплексы, в которых метиленовая группа проявляет повышенную активность. Причина ее активности заключается в то, что аминогруппа за счет неподелѐнной пары электронов образует координативную связь с ионом двухвалентной меди, становится в известной мере электроноакцепторным заместителем и тем самым увеличивают подвижность водородных атомов метиленовой группы. Благодаря этому медные комплексы глицина приобретают способность конденсироваться с альдегидами, что используется для синтеза аминокислот:

Кристаллическая структура треонина

В молекуле треонина содержатся два ассиметричных атома углерода. В соответствии с этим треонин существует в виде четырех стереизомеров. Однако в белках обнаружен только один стереизомер. Кристаллическая структура была изучена Шомейкером, Доною, Шомакером и Кори. Использованные ими для рентгеновской съемки образцы выращивали из насыщенного водного раствора L-треонина медленным испарением растворителя при постоянной температуре. Уточнение структуры проведено по трехмерному распределению электронной плотности и расчетам по методу наименьших квадратов. Координаты атомов водорода определены из кристаллохимических соображений и на основании небольших максимумов трехмерного ряда электронной плотности. Величины межмолекулярных расстояний и валентных углов в основном близки к средним значениям длин связей и размеров углов. Характерной чертой строения молекулы является ее транс-конфигурация относительно связи С2–С3. Атом водорода, связанный с атомом С3, находится между группами –NH3 и СОО–, что наиболее выгодно с точки зрения уменьшения пространственных затруднений. Атомы карбоксильной группы компланарны. Атом азота выведен из их плотности на 0,59 Å.

2

 

При укладке молекул треонина в кристалле образуется трехмерная сетка водородных связей. Связи О3–Н···О1' (2,66 Å) и N–H···О2 (2,80 Å) объединяют молекулы в бесконечные спирали, параллельные оси С. Соединяют отдельные спиральные образования в трехмерный каркас водородные связи N–H···О " (2,90 Å) и N–H···О3' (3,10 Å). Кроме того, в структуре имеются довольно короткие N·О1 расстояния (3,08 Å), которые не соответствуют обычным водородным связям, так как на них не хватает атомов водорода и углы между указанными векторами и валентными связями сильно отличаются от тетраэдрического. Возможно, здесь имеет место вилочная водородная связь. Биосинтез незаменимой аминокислоты – треонина. Путь биосинтеза незаменимых аминокислот был согласован в основном вследствие биохимических и генетических исследований с бактериями. В большинстве бактерий и высших растений биохимические пути образования аминокислот этой группы очень подобные. Углеродным скелетом этой аминокислоты является образование с гомосерина, четырехуглеродного аналога серина. Гомосерин образуется с аспаргиновой кислоты вследствие ряда реакций, которые в организме млекопитающихся не образуются. Это видно из схемы биосинтеза треонина. Треонин также необходим в организме для биосинтеза аминокислот глицина и серина. Гомосерин фосфорилируется дальше за счет АТФ до гомосеринфосфата, который потом превращается в треонин вследствие реакции, которая катализируется пиридоксальфосфатозависимою треонинсинтетазой. 

Обмен аминокислоты треонина в организме

Треонин участвует в образовании коллагена и эластина, обладает гликогенными воздействием; активирует иммунную систему, участвуя в образовании иммуноглобулинов и антител; стимулирует процессы роста тканей; способствует энергообмену в мышечных клетках. Гликопротеиды. Простетические группы гликопротеидов представлены углеводами и их производными, весьма прочно связанными с белковой частью молекулы. В состав простетических групп некоторые гликопротеидов входят гликозаминогликаны. К гликозаминогликанам относится гиалуроновая и хондроитинсерная кислоты. Связь между углеводными компонентами и белковой частью в разных гликопротеидах осуществляется посредством связи через одну из трех аминокислот: аспарагин, серин или треонин. Гиалуроновая кислота входит в состав внеклеточного основного вещества соединительной ткани, содержится в клеточных оболочках, а также в значительных количествах в синовиальной жидкости и стекловидном теле. Треонин помогает соединительным тканям (сухожилиям, костям, хрящам) и мышцам стать сильными и упругими. Треонин содержится в молекуле инсулина человека. Строение молекулы инсулина схематически можно представить следующим образом: Между цепями А и В и внутри А-цепи инсулина возникают дисульфидные (–S –S –) связи. Близкими по первичной структуре оказались инсулины из поджлудочной железы человека, свиньи и кашалота. Единственное отличие инсулина человека в том, что в положении 3О В-цепи инсулина вместо алланина содержится треонин. Фосфопротеиды. К белкам этого класса относятся казеиноген молока, в котором содержание фосфорной кислоты доходит до 1%, вителлин, фосвитин, выделеные из желтка куринного яйца и содержится в икре рыб и некоторые другие. Много фосфопротеидов содержится в ЦНС. Фосфопротеиды занимают особое положение в биохимии фосфосодержащих соединений не только своеобразием структрной организации, но и широким диапазоном функций в метаболизме. Характерной особенностью структуры фосфопротеидов является то, что фосфорная кислота оказывается связанной сложноэфирной связью с белковой молекулой через гидроксильные группы β-гидроксиаминокислот, главным образом серина и в меньшей степени треонин. Важно отметить, что с помощью реакции элиминирования – гидратации из гомосеринфосфата можно получить треонин. Важно отметить, что в состав белков входят две α-амино-β- оксимаслянные кислоты – серин и треонин. Серин свободно синтезируется в живом организме, в растениях и у большинства микроорганизмов. В противоположность этому D-треонин для растущих и взрослых животных строго эссенциален: само открытие его было связано с поисками в белковых гидролизатах эссенциального компонента недостающего в синтетических аминокислотных смесях. D-треонин не может быть заменен в питании ни чуждым белку антиподом, L-треонин, ни диастериомерами, что согласуется с отмеченными ниже необратимым характером дезоминирования треонина. Серин обладает выраженным гликогенетическим действием при флоридзиновом диабете и у голодающих крыс. D- и L-треонины и аллотреонины также относятся к числу гликогенообразователей. Заслуживает внимание гипотеза Кегля и Борга о биосинтезе треонина, которая отмечала, что при синтезе дрожжевыми клетками треонина из гликоколя и ацетальдегида (или пировиноградной кислоты) путем реакции типа альдольного уплотнения. Необходимо отметить, что треонин может расщепляться дегидразой бактерий (B-Coli) с образованием α-кетомасляной кислотой. Рацематические серин и треонин дезаминируются практически до конца и с такой же скоростью, как «природные» энантиомеры.

Транспорт аминокислот и этанол

Внутри каждой из групп аминокислот существуют подгруппы с особыми механизамами транспорта. Так, для мозга в этой связи выделяют аминокислоты больше нейтральные (триптофан, фенилалланин, тиразин, метионин, гистидин, лейцин, изолейцин, треонин). Аминокислотные дисбалансы легко возникают при алкоголизме в результате алиментарной недостаточности незаменимых аминокислот, сопутствующих нарушений витаминного и минерального обеспечения организма. Два последних фактора могут существенно тормозить активность многих ферментов обмена отдельных аминокислот, в результате чего в крови изменяется уровень аминокислот с разветвленной углеродной цепью и появляется в избытке α-аминомасляная кислота и восстанавленные катоболиты треонина, метионина, серина. Предшественники и продукты обмена аминокислот влияют на транспорт последних.

Биологическая роль треонина в организме

Аминокислота треонин выполняет ряд важных биологических функций. Треонин относится к числу незаменимых и участвует в построении мышечного белка и поддерживает нужный протеиновый баланс в организме; улучшает состояние сердечно-сосудистой системы, печени и иммунной системы, а также служит дополнительным источником энергии. Из треонина в организме синтезируются другие аминокислоты – глицин и серин, необходимые для построения мышечной ткани, коллагена и эластина. Синтез иммунных белков и многих ферментов пищеварительной системы без треонина невозможен.

При недостатке треонина отмечается потеря аппетита и повышенная возбудимость нервной системы с последующим ее истощением.

Треонин повышает прочность костей и эмали зубов. Наряду с L-карнитином и другими веществами он улучшает липотропную функцию печени, способствуя таким образом нормализации жирового обмена.

Пищевые добавки, содержащие треонин, могут быть полезны вегетарианцам, употребляющим мало животных белков или не употребляющим вовсе.

Треонин-содержащие препараты, призванные устранить возможный недостаток аминокислоты, выпускают обычно в форме микрогранулированного порошка. Каких-либо побочных действий или противопоказаний к применению не установлено. Количество дополнительно необходимого L-треонина зависит от возраста и особенностей основного рациона питания.

Фармакологическое действие

Специалисты делают предположение, что треонин снижает непереносимость глютена пшеницы. Достоверно известно, что треонин оказывает действие антидепрессантов на организм и регулирует передачу нервных импульсов в мозг.

Помимо этого, треонин поддерживает нормальную работу пищеварительного тракта и принимает активное участие в процессах пищеварения и усвоения питательных веществ. Важно отметить, что при недостатке другой аминокислоты – холина – функции треонина приобретают большее значение.

Также треонин в организме человека участвует в процессе обезвреживания токсинов и вместе с другими аминокислотами – цистеином, аланином, лизином и аспарагиновой кислотой укрепляет иммунитет. Дополнительный прием треонина оказывает влияние на ослабление мышечного тонуса.

БАД, содержащие треонин, должны включать витамины В3, В6 и магний.

Избыток треонина приводит к усиленному накоплению мочевой кислоты.